タンパク質性アミノ酸はすべてのアミノ酸のごく一部です タンパク質産生アミノ酸は、翻訳中にタンパク質に生合成的に組み込まれるアミノ酸です。. 既知の寿命を通して、22の遺伝的にコード化された(タンパク新生)アミノ酸、20は標準的な遺伝暗号内にあり、特別な翻訳メカニズムによって組み込むことができる追加の2がある. 対照的に、非タンパク新生アミノ酸は、タンパク質に組み込まれていない(GABA、L-DOPA、またはトリヨードチロニンのように)、遺伝子コードされたアミノ酸の代わりに誤って組み込まれていない機械(ヒドロキシプロリンのような). いくつかの非タンパク新生アミノ酸は、非リボソームペプチドシンテターゼによって合成される非リボソームペプチドに組み込まれる。. 真核生物および原核生物の両方とも、SECISエレメントとして知られるヌクレオチド配列を介してセレノシステインをそれらのタンパク質に組み込むことができ、これは細胞にセレノシステインとして近くのUGAコドンを翻訳するように指示する(UGAは通常終止コドンである)。. メタン生成原核生物の中には、UAGコドン(通常は終止コドン)もピロリジンに翻訳できる. 真核生物では、たんぱく質生成アミノ酸は21種類、標準遺伝暗号の20種類、さらにセレノシステインがあります。. 人間は、互いに、または他の中間代謝分子から、これらのうち12個を合成できます。. 他の9つは(通常はそれらのタンパク質誘導体として)消費されなければならないので、それらは必須アミノ酸と呼ばれます. 必須アミノ酸は、ヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、スレオニン、トリプトファン、およびバリンです。. タンパク質構成アミノ酸は、リボザイム自動アミノアシル化システムによって認識され得るアミノ酸のセットに関連していることが見出されている。. したがって、非タンパク質性アミノ酸は、ヌクレオチドに基づく生命体の偶発的な進化的成功によって排除されたはずである。. ある種の特定の非タンパク新生アミノ酸が一般にタンパク質に組み込まれていない理由を説明するために他の理由が提示されている。例えば、オルニチンおよびホモセリンはペプチド主鎖に対して環化し、比較的短い半減期でタンパク質を断片化するが、他のものはアルギニン類似体カナバニンのように誤ってタンパク質に組み込まれる可能性があるため有毒である。. 構造 以下は、真核生物の遺伝暗号によってタンパク質合成のために直接コードされている21個のアミノ酸の構造および略語を示す。.
プロテイン アルギニン 一緒 に ハンバーグ下記の構造は標準的な化学構造であり、水溶液中に存在する典型的な双性イオンの形ではありません。. 21アミノ酸のグループ化表。構造、命名法、およびそれらの側基' pKa値 Lアラニン(Ala / A) L-アルギニン(Arg / R) L-アスパラギン(Asn / N) L-アスパラギン酸(Asp / D) L-システイン(Cys / C) Lグルタミン酸(Glu / E) Lグルタミン(Gln / Q) グリシン(Gly / G) L-ヒスチジン(His / H) L-イソロイシン(Ile / I) Lロイシン(Leu / L) Lリジン(Lys / K) L-メチオニン(Met / M) L-フェニルアラニン(Phe / F) Lプロリン(Pro / P) L-セリン(Ser / S) Lトレオニン(Thr / T) L-トリプトファン(Trp / W) Lチロシン(Tyr / Y) L-バリン(Val / V) IUPAC / IUBMBは現在、以下の2つのアミノ酸の標準的な略語も推奨しています。 L-セレノシステイン(秒/ U) Lピロリジン(Pyl / O) 化学的特性 以下は、標準アミノ酸の側鎖の1文字記号、3文字記号、および化学的性質をまとめた表です。. 記載されている質量は、その天然存在度における元素同位体の加重平均に基づいています. ペプチド結合を形成すると、水分子が除去されるため、タンパク質鎖内のアミノ酸単位の質量は18減少します。. 質量(ダ) pI pK1(-COOH) pK 2( - + NH 3) アラニン A アラ 89. サイドチェーン 疎水性 pKa 極地 pH 小さい 小さな 芳香族脂肪族 ファンデルワールスボリューム(3) アラニン A アラ -CH 3 - - 脂肪族 67 システイン C シス -CH 2 SH 8. 55 酸性の - 86 アスパラギン酸 D Asp -CH 2 COOH 3. 67 酸性の - 91 グルタミン酸 E グル -CH 2 CH 2 COOH 4. 25年 酸性の - 109 フェニルアラニン F Phe -CH 2 C 6 H 5 - - 芳香族 135 グリシン G Gly -H - - - 48 ヒスチジン H 彼の -CH 2 -C 3 H 3 N 2 6. 54 弱基本 芳香族 118 イソロイシン 私 イル -CH(CH 3)CH 2 CH 3 - - 脂肪族 124 リジン K リス - (CH 2)4 NH 2 10年. 40 基本的な - 135 ロイシン L ルー -CH 2 CH(CH 3)2 - - 脂肪族 124 メチオニン M 会った -CH 2 CH 2 SCH 3 - - 脂肪族 124 アスパラギン N Asn -CH2CONH2 - - - 96 ピロリジン ○ Pyl - (CH 2)4 NHCOC 4 H 5 NCH 3 N.プロテイン アルギニン 一緒 に 旅行弱基本 - ? プロリン P プロ -CH 2 CH 2 CH 2 - - - - 90 グルタミン Q Gln -CH 2 CH 2 CONH 2 - - - 114 アルギニン R Arg - (CH 2)3 NH-C(NH)NH 2 12年. 3 強塩基 - 148 セリン S Ser -CH 2 OH - - - 73 トレオニン T Thr -CH(OH)CH 3 - - - 93 セレノシステイン U 秒 -CH 2 SeH 5. 43 酸性の - ? バリン V ヴァル -CH(CH 3)2 - - 脂肪族 105 トリプトファン W Trp -CH 2 C 8 H 6 N - - 芳香族 163 チロシン Y Tyr -CH 2 -C 6 H 4 OH 9. 84 弱酸性 芳香族 141 Asp、Cys、Glu、His、LysおよびTyrの値は、アラニンペンタペプチドの中央に配置されたアミノ酸残基を使用して決定した。. 注:小さなペプチドのアミノ酸残基のpKa値は、それがタンパク質の内部にある場合、通常わずかに異なります。. タンパク質pKa計算は、この状況でアミノ酸残基のpKa値の変化を計算するために時々使用されます。. コドン 発生 人間に必須 古細菌タンパク質(%)中 バクテリアタンパク質(%)中 真核生物タンパク質(%)中 ヒトタンパク質量(%)& アラニン A アラ GCU、GCC、GCA、GCG 8. 65 はい グリシン G Gly GGU、GGC、GGA、GGG 7. 72 はい ロイシン L ルー UUA、UUG、CUU、CUC、CUA、CUG 9. 58 いいえ ピロリジン ○ Pyl UAG * 0 0 0 0 いいえ プロリン P プロ CCU、CCC、CCA、CCG 4. 77 いいえ アルギニン R Arg CGU、CGC、CGA、CGG、AGA、AGG 5. 64 条件付き セリン S Ser UCU、UCC、UCA、UCG、AGU、AGC 6. 33 いいえ トレオニン T Thr ACU、ACC、ACA、ACG 5. 36 はい セレノシステイン U 秒 UGA ** 0 0 0 > 0 いいえ バリン V ヴァル GUU、GUC、GUA、GUG 7. 66 条件付き 終止コドン - 期間 UAA、UAG、UGA ? ? ? 該当なし 該当なし * UAGは通常アンバーストップコドンですが、pylTSBCD遺伝子クラスターによってコードされる生物学的機構を含む生物にはアミノ酸ピロリジンが組み込まれます。.プロテイン アルギニン 一緒 に 見る** UGAは通常オパール(またはアンバー)終止コドンですが、SECISエレメントが存在する場合はセレノシステインをコードします. UAGとUGAは常に終止コドンとして機能するわけではありません(上記参照)。. 条件付き必須アミノ酸は通常食事には必要ありませんが、適切な量でそれを合成しない特定の集団に外因的に供給されなければなりません. &アミノ酸の発生はそれぞれ135古細菌、3775細菌、614真核生物のプロテオームと人間のプロテオーム(21 006タンパク質)に基づいています. 質量分析 ペプチドおよびタンパク質の質量分析において、残基の質量の知識は有用です. ペプチドまたはタンパク質の質量は、残基の質量に水の質量を加えたものです(モノアイソトピック質量= 18. 質量分析法では、イオンは1つ以上のプロトンも含み得る(モノアイソトピック質量= 1)。. 1429年 アスパラギン酸 D Asp C 4 H 5 NO 3 115. 1140年 フェニルアラニン F Phe C 9 H 9 NO 147. 1961年 アスパラギン N Asn C 4 H 6 N 2 O 2 114. 1026 ピロリジン ○ Pyl C 12 H 19 N 3 O 2 237. 1152 グルタミン Q Gln C 5 H 8 N 2 O 2 128. 1292年 アルギニン R Arg C 6 H 12 N 4 O 156. 1311年 トリプトファン W Trp C 11 H 10 N 2 O 186. 1733年 モノアイソトピック質量 化学量論と細胞内代謝コスト 以下の表は、E中の豊富なアミノ酸を列挙する。.プロテイン アルギニン 一緒 に 旅行負の数は、代謝過程がエネルギー的に有利であり、細胞の正味のATPに費用がかからないことを示す。. 大腸菌細胞) 合成におけるATPコスト 好気性条件で 嫌気性条件で アラニン 2. 備考 アラニン A アラ 非常に豊富で非常に用途が広く、グリシンよりも硬いですが、タンパク質の立体配座を立体的に制限するのに十分小さい. それはかなり中立的に振舞い、そしてタンパク質の外側の親水性領域と内側の疎水性領域の両方に位置し得る。. アスパラギンまたはアスパラギン酸 B Asx どちらかのアミノ酸が位置を占める可能性がある場合のプレースホルダー システイン C シス 硫黄原子は重金属イオンに容易に結合する. 酸化条件下では、2つのシステインがジスルフィド結合で一緒になってアミノ酸シスチンを形成することができる。. シスチンがタンパク質、例えばインスリンの一部であるとき、三次構造は安定化され、それはタンパク質を変性に対してより耐性にする。したがって、ジスルフィド結合は、消化酵素を含む過酷な環境で機能しなければならないタンパク質では一般的です。. ジスルフィドはそれ自体で安定な形を保持するには小さすぎるペプチドにも見いだされる(e。. アスパラギン酸 D Asp Aspはグルタミン酸と同様に作用し、強い負電荷を持つ親水性酸性基を持っています. それは正電荷を帯びた分子やイオンに結合し、金属イオンを固定するために酵素でよく使われます。. タンパク質の内側にある場合、アスパラギン酸とグルタミン酸は通常アルギニンとリジンと対になっています. グルタミン酸 E グル Gluはアスパラギン酸と同じように作用し、より長く、わずかにより柔軟な側鎖を持っています.プロテイン アルギニン 一緒 に なりたいフェニルアラニン F Phe ヒトに必須の、フェニルアラニン、チロシン、およびトリプトファンは側鎖に大きくて堅い芳香族基を含みます. イソロイシン、ロイシン、およびバリンのように、これらは疎水性であり、折り畳まれたタンパク質分子の内部に向かって配向する傾向がある. グリシン G Gly 炭素に2つの水素原子があるため、グリシンは光学活性ではありません. それは最小のアミノ酸であり、容易に回転し、そしてタンパク質鎖に柔軟性を付加する。. あまりにも多くの柔軟性は構造成分として通常望まれないので、それはアラニンより一般的ではありません. わずかに酸性の条件でさえ、窒素のプロトン化が起こり、ヒスチジンおよびポリペプチド全体の性質を変化させる。. それは調節メカニズムとして多くのタンパク質によって使用され、後期エンドソームまたはリソソームのような酸性領域におけるポリペプチドの立体配座および挙動を変化させ、酵素における立体配座変化を強化する。. それらの分子は剛直であり、そしてこれらの鎖はタンパク質分子の内側に位置する傾向があるので、それらの相互の疎水性相互作用はタンパク質の正しい折りたたみにとって重要である。. ロイシンまたはイソロイシン J Xle どちらかのアミノ酸が位置を占める可能性がある場合のプレースホルダー リジン K リス Lysは人間にとって不可欠であり、アルギニンと同じように振る舞う. 鎖の柔軟性により、リジンとアルギニンは、表面に多くの負電荷を持つ分子への結合に適しています。. 強い電荷により、これら2つのアミノ酸はタンパク質の外側の親水性表面に位置しやすくなります。それらが内側にあるとき、それらは通常対応する負に荷電したアミノ酸と対になっています。. ロイシン L ルー Leuは人間にとって必須で、イソロイシンやバリンと同じように振る舞います.プロテイン アルギニン 一緒 に つけるタンパク質に組み込まれる最初のアミノ酸は常に、翻訳後に除去されることがあります. このメチル基は活性化することができ、そして新しい炭素原子が他の分子に付加されている多くの反応において使用される。. アスパラギン N Asn アスパラギン酸と同様に、Asnはアミド基を含み、Aspはカルボキシル基を持つ。. ピロリジン ○ Pyl リジンに似ていますが、ピロリン環が付いています. プロリン P プロ ProはN末端アミン基への珍しい環を含み、それはCO-NHアミド配列を固定配座に強制する. それはらせんやシートのようなタンパク質の折りたたみ構造を破壊し、タンパク質鎖に所望のねじれを強制することができます。. コラーゲンに共通して、それはしばしばヒドロキシプロリンへの翻訳後修飾を受けます. グルタミン Q Gln グルタミン酸と同様に、Glnはアミド基を含み、Gluはカルボキシル基を有する。. タンパク質やアンモニアの貯蔵庫として使用されている、体内で最も豊富なアミノ酸です。. セリン S Ser セリンおよびスレオニンは、ヒドロキシル基で終わる短い基を有する。. その水素は除去が容易なので、セリンとトレオニンはしばしば酵素の水素供与体として働きます. どちらも非常に親水性であるため、可溶性タンパク質の外側の領域はそれらに富む傾向があります。. トレオニン T Thr 人間にとって必須の、Thrはセリンと同じように振る舞う. セレノシステイン U 秒 セレンが硫黄原子に置き換わるシステインのセレン類似体. バリン V ヴァル 人間にとって必須のValは、イソロイシンおよびロイシンと同様に作用します。.プロテイン アルギニン 一緒 に するトリプトファン W Trp ヒトにとって必須の、Trpはフェニルアラニンおよびチロシンと同様に作用する. 道の バツ Xaa アミノ酸が未知または重要でない場合はプレースホルダー. チロシン Y Tyr Tyrはフェニルアラニン(チロシンの前駆体)およびトリプトファンと同様に作用し、メラニン、エピネフリン、および甲状腺ホルモンの前駆体です。. グルタミン酸またはグルタミン Z Glx どちらかのアミノ酸が位置を占める可能性がある場合のプレースホルダー 異化 アミノ酸異化作用 アミノ酸は主な製品の特性によって分類することができます。 糖新生、糖新生によってグルコースを形成する能力を持つ製品 ケトジェン、グルコースを生成する能力を持たない生成物:これらの生成物はケトジェネシスや脂質合成にまだ使用されている可能性があります。. アミノ酸は、糖生成物とケトン生成物の両方に異化される 代替タンパク産生セットに基づく生命 現在の知識によれば、地球上の既知の生命によって使用されるタンパク質合成セットは、何百もの可能性のあるα型アミノ酸から進化によって恣意的に選択されるように思われる。. 異種生物学は、拡張された遺伝暗号を使って代替セットを使って構築することができる仮想生命体を研究します. 人工的な生物発生に関するミラータイプの実験は、アルファタイプのアミノ酸が水ベースの「原始スープ」において優勢であるが、ベータタイプのアミノ酸がより少ない水が存在するときに優勢であることを示す。. アルファベースとベータベースの両方のセットが、代替のタンパク質構造と生命体の基盤を形成する可能性があります。. また見なさい グルコジェニックアミノ酸 ケトジェニックアミノ酸 参考文献 ^ Ambrogelly A、Palioura S、S ll D(2007年1月). ^ Lobanov AV、Turanov AA、Hatfield DL、Gladyshev VN(2010年8月). 「L-アミノ酸ホモキラリティーを必要とするプロトアンチコドンRNA酵素のモデル」.プロテイン アルギニン 一緒 に 旅行^ Thurlkill RL、Grimsley GR、Scholtz JM、Pace CN(2006年5月). ^ Pace CN、Grimsley GR、Scholtz JM(2009年5月). 「タンパク質イオン化性基:pK値およびタンパク質安定性および溶解性へのそれらの寄与」. 「セレノシステイン、ピロリジン、およびメタン生成古細菌の独自のエネルギー代謝」. Lippincottのイラスト付きレビュー:生化学(Lippincottのイラスト付きレビュー). Hagerstwon、メリーランド州:Lippincott Williams&Wilkins. 外部リンク ウィキメディア・コモンズにはアミノ酸に関連するメディアがあります。.
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May 2019
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